HİDROJEN PEROKSİT VE HİDROKSİL RADİKALİNİN SERUM PROTEİNLERİ ÜZERİNE ETKİSİNİN SİYALİK ASİD İÇERİĞİ AÇISINDAN İNCELENMESİ


Creative Commons License

Dalo E., USLU F. E.

Diğer, ss.1-91, 2009

  • Basım Tarihi: 2009
  • Sayfa Sayıları: ss.1-91

Özet

ÖZET
Dalo E. (2009). Hidrojen Peroksit ve Hidroksil Radikalinin Serum Proteinleri Üzerine
Etkisinin Siyalik Asid İçeriği Açısından İncelenmesi. İstanbul Üniversitesi, Sağlık
Bilimleri Enstitüsü, Biyokimya Anabilim Dalı. Yüksek Lisans Tezi. İstanbul.
Son dönemlerdeki çalışmalarda SA’in in vitro hidrojen peroksit tutucu olduğu,
radikal düzeylerindeki artışın desiyalilasyona neden olduğu, reaktif oksijen türlerinin
SA’in glikokonjugatlara bağlandığı glikozidik bağı kırma eğiliminde olduğu şeklinde
görüşler bulunmaktadır. Bu in vitro çalışmada hidrojen peroksit ve hidroksil radikali ile
serum proteinlerinde oluşturulacak hasarın SA içeriğini nasıl etkileyeceği incelendi.
Daha sonra ortama SA ilave edilerek oksidatif hasar tekrar incelendi. Protein oksidatif
hasar belirteci olarak karbonil grupları ölçümü kullanıldı. Aynı zamanda poliakrilamid
jel elektroforezi ile proteinler ayrılarak görüntülendi. Çalışmada SA’in oksidatif hasar
göstergesi olabilirliği sorgulandı, artan siyalik asid düzeylerinin oksidatif hasarı
azaltıcı/önleyici etkisi olup olmadığını incelendi. Literatürde invitro/invivo ortamda
SA’in hidrojen peroksit tutucu özelliğinden faydalanılarak protein hasarının önlendiğini
gösteren herhangi bir çalışma görülmemektedir. Çalışmada in vitro ortamda oksidatif
stresin serum proteinlerindeki SA moleküllerini kopardığı, protein karbonilasyonunu
arttırdığı tesbit edildi. Proteinlerin hasar etkenine eşdeğer siyalik asid ile buluşturulması
SA ve karbonil grupları içeriğini yükseltmektedir. Albuminin SA ile inkübasyonunda
SA tespit edilmesi de nonenzimatik bağlanmayı göstermektedir. Yüklü bir molekül olan
SA’in proteinler üzerinde yer alışı karbonilasyona ve çapraz bağlanmalara katkıda
bulunabileceğini düşündürmektedir. Sonuçta farklı nedenlerle SA düzeylerinin arttığı
birçok patolojik durumda molekülün protein karbonilasyonunu artırması ve yeni bağ
yapılanması proteinlere direnç kazandırırken ortaya çıkan yapısal değişiklik hücresel
fonksiyonları da etkileyebilir. Protein SA kaybı oksidatif hasarın göstergesi olabilir.
Anahtar kelimeler: Siyalik asid, oksidatif stres, radikal, protein karbonilasyonu,
antioksidan.
Bu çalışma, İstanbul Üniversitesi Bilimsel Araştırma Projeleri Birimi tarafından
desteklenmiştir. Proje No:2490

ABSTRACT
Dalo E. (2009). Investigation of the Effects of Hydrogen Peroxide and Hydroxil Radical
on Serum Proteins in Terms of Sialic Acid Content. Istanbul University, Institute of
Health Science, Department of Biochemistry. Thesis of Master. Istanbul.
In recent studies about SA, there are aspects such as SA is an in vitro hyrogen
peroxide scavenger, the increase in radical level causes desialilation, reactive oxygen
species have a tendency to break glycosidic bounds located between SA and
glycoconjugates. In this in vitro study, how the damage generated in serum proteins by
hydrogen peroxide and hydroxyl radical affects SA content was investigated.
Afterwards, oxidative damage was investigated after adding SA to the medium.
Carbonyl group measurement was used as a marker of protein oxidative damage. Also,
proteins were visualized separating by polyacrylamide gel electrophoresis. In the study
it was questioned if SA can be a marker of oxidative damage, it was investigated if
increased sialic acid levels have an effect on decreasing/preventing oxidative damage.
No study is seen in literature signifying the prevention of protein damage using the
hydrogen peroxide scavenger property of SA. In this study, it was found that in vitro
oxidative stress seperates SA molecules in serum proteins and increases protein
carbonylation. Bringing proteins together with SA equivalent to damage factor increases
SA and carbonyl group content. The determination of SA after incubation with albumin
also shows nonenzymatic binding. The presence of SA, which is a charged molecule, on
proteins gives rise to think it may contribute to carbonylation and cross bindings. In
many pathological conditions where SA levels increase for different reasons, increasing
protein carbonylation of the molecule and new bond formation give strength to the
molecule and this structural change in the molecule may affect cellular functions.
Protein SA deprivation may display oxidative damage.
Key Words: Sialic acid, oxidative stress, radical, protein carbonylation, antioxidant.
The present work was supported by the Research Fund of Istanbul University. Project
No.2490